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膜结合细胞器(membrane-bound organelles)或膜结合区室(membrane-bound compartments)
指细胞质中所有具有膜结构的细胞器,包括细胞核、内质网、高尔基体、溶酶体、分泌泡、线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等。由于它们都是封闭的膜结构,内部都有一定的空间,所以又称为膜结合区室。
细胞质膜系统(cytoplasmic membrane system)
细胞质膜系统是指细胞内那些在生物发生上与质膜相关的细胞器, 显然不包括线粒体、叶绿体和过氧化物酶体,因为这几种细胞器的膜是逐步长大的,而不直接利用质膜。
内膜系统(endomembrane systems)
内膜系统是指内质网、高尔基体、溶酶体和液泡(包括内体和分泌泡)等四类膜结合细胞器, 因为它们的膜是相互流动的, 处于动态平衡, 在功能上也是相互协同的。广义上的内膜系统概念也包括线粒体、叶绿体、过氧化物酶体、细胞核等细胞内所有膜结合的细胞器。
核孔运输(transport through nuclear pore)
胞质溶胶中合成的蛋白质穿过细胞核内外膜形成的核孔进入细胞核。核孔运输又称为门运输，核孔是如同一扇可开启的大门，而且是具有选择性的门，能够主动运输特殊的生物大分子。
跨膜运输(across membrane transport)
胞质溶胶中合成的蛋白质进入到内质网、线粒体、叶绿体和过氧化物酶体则是通过一种跨膜机制进行定位的，需要膜上运输蛋白(protein translocators)的帮助。被运输的蛋白通常是未折叠的状态，细菌的质膜上也有类似的运输蛋白。
小泡运输(transport by vesicles)
蛋白质从内质网转运到高尔基体以及从高尔基体转运到溶酶体、分泌泡、细胞质膜、细胞外等则是由小泡介导的，这种小泡称为运输小泡(transport vesicles)。内膜系统的蛋白定位,除了内质网本身之外,其它膜结合细胞器的蛋白定位都是通过形成运输泡，将蛋白质从一个区室转运到另一个区室。小泡的形成是通过出芽的方式，到达目的地时则是通过膜融合的方式使小泡成为另一个区室的一个部分，实现蛋白质的运输。在这个过程中不仅运输了小泡内的蛋白质，同时也将膜脂和膜蛋白从一个区室运到了另一个区室。
微粒体(microsomes)
微粒体是细胞被匀浆破碎时, 内膜系统的膜结构破裂后自己重新封闭起来的小囊泡(主要是内质网和高尔基体), 这些小囊泡的直径大约100 nm左右, 是异质性的集合体, 将它们称为微粒体。
多数情况下, 微粒体是指在细胞匀浆和差速离心过程中获得的由破碎的内质网自我融合形成的近似球形的膜囊泡状结构,它包含内质网膜和核糖体两种基本成分。在体外实验中,具有蛋白质合成、蛋白质糖基化和脂类合成等内质网的基本功能。
内质网(endoplasmic reticulum, ER)
内质网是由一层单位膜所形成的囊状、泡状和管状结构，并形成一个连续的网膜系统。由于它靠近细胞质的内侧，故称为内质网。膜厚50～60Å,内腔是连通的。内质网通常占有细胞膜系统的一半左右, 约占细胞体积的10%以上。内质网在细胞质中一般呈连续的网状形式存在, 但这种连续性和形状不是固定不变的。在细胞生活中, 一个时期可能是一些连续的小管或小囊系统, 而在另一个时期有可能是不连续的。同时, 内质网对细胞的生理变化相当敏感, 在不正常或服药的情况下, 如饥饿、缺氧、辐射、患肝炎、服用激素等, 均可使肝细胞的ER囊泡化。
根据内质网上是否附有核糖体,将内质网分为两类:粗面内质网(rough endoplasmic reticulum, RER)和光面内质网(smooth endoplasmic reticulum, SER)。由于内质网是一种封闭的囊状、泡状和管状结构，它就有两个面，内质网的外表面称为胞质溶胶面(cytosolic space), 内表面称为潴泡面(cisternal space)。
光面内质网和粗面内质网在细胞中的分布是不同的, 有的细胞中只有RER, 如胰腺外分泌细胞; 有的细胞只有SER, 如平滑肌、横纹肌细胞; 有的细胞中既含有RER，又含有SER。据估计,大鼠肝细胞中内质网蛋白大约占总蛋白的20%,内质网中脂占总脂的50%。
粗面内质网(rough endoplasmic reticulum, RER)
多呈大的扁平膜囊状, 在电镜下观察排列极为整齐。它是核糖体和内质网共同构成的复合机能结构, 普遍存在于分泌蛋白质的细胞中, 越是分泌旺盛的细胞(如浆细胞)越多, 未分化和肿瘤细胞中较少。其主要功能是合成分泌性的蛋白质、多种膜蛋白和酶蛋白。粗面内质网与细胞核的外层膜相连通。
光面内质网(smooth endoplasmic reticulum, SER)
核糖体附着的内质网称为光面内质网, 通常为小的膜管和小的膜囊状, 而非扁平膜囊状,广泛存在于各种类型的细胞中，包括合成胆固醇的内分泌腺细胞、肌细胞、肾细胞等。光面内质网是脂类合成的重要场所,它往往作为出芽的位点, 将内质网上合成的蛋白质或脂类转运到高尔基体。
肌质网(sarcoplasmic reticulum)
心肌和骨骼肌细胞中的一种特殊的内质网,其功能是参与肌肉收缩活动。肌质网膜上的Ca2+ -ATP酶将细胞基质中的Ca2+ 泵入肌质网中储存起来, 使肌质网Ca2+ 的浓度比胞质溶胶高出几千倍。受到神经冲动刺激后, Ca2+ 释放出来,参与肌肉收缩的调节。
胞质溶胶(cytosol)
胞质溶胶属细胞质的可流动部分,并且是膜结合细胞器外的流动部分,它含有多种蛋白和酶以及参与生化反应的因子。胞质溶胶是蛋白质合成的的重要场所, 同时还参与多种生化反应。
翻转酶(flippase)
又称磷脂转位蛋白(phospholipid translocator),将磷脂从膜的一侧翻转到另一侧的酶, 是一个蛋白家族。翻转酶催化的磷脂移动也是有选择性的,如将磷脂酰胆碱翻转的翻转酶则不能催化其他的磷脂翻转, 这样保证了膜中磷脂分布的不对称。
磷脂交换蛋白(phospholipid exchang proteins, PEP)
PEP是一种水溶性的载体蛋白,可以在不同的膜结合细胞器之间转移磷脂。转移的过程是: PEP首先与磷脂分子结合, 形成水溶性的复合物进入细胞质基质中, 通过自由扩散, 直至遇上其它的膜时, PEP将磷脂释放出来,并插在膜上,结果使磷脂从磷脂含量高的膜上转移到缺少磷脂的膜上, 即从磷脂合成的部位内质网转向线粒体或过氧化物酶体上。
细胞色素P-450 (cytochrome P-450)
细胞色素P-450是光面内质网上的一类含铁的膜整合蛋白,因在450nm波长处具有最高吸收值,因此而得名。细胞色素P-450参与有毒物质以及类固醇和脂肪酸的羟基化。羟基化涉及四个基本反应∶被氧化的物质同细胞色素P-450结合→细胞色素P-450中的铁原子被NADPH还原→氧同细胞色素P-450结合→底物结合一个氧原子被氧化,另一个氧原子用于形成水。
信号识别颗粒(signal recognition partical, SRP),
SRP是一种核糖核酸蛋白复合体,沉降系数为11S，含有分子量为72kDa、68kDa、54kDa、19kDa、14kDa及9kDa的6条多肽和一个7S(长约300个核苷酸)的scRNA。
SRP上有三个功能部位: 翻译暂停结构域(P9/P14)、信号肽识别结合位点(P54)、SRP受体蛋白结合位点(P68/P72)。因此, SRP能够识别刚从游离核糖体上合成出来的信号肽，并与之结合，暂时中止新生肽的合成，同时与内质网上的停靠蛋白结合,使核糖体附着到内质网膜上，并进行新生肽的转移。SRP对正在合成的其它蛋白质无作用,这些游离核糖体也就不能附着到内质网膜上。
停靠蛋白 (docking protein, DP)
即SRP在内质网膜上的受体蛋白,它能够与结合有信号序列的SRP牢牢地结合,使正在合成蛋白质的核糖体停靠到内质网上来。停靠蛋白含有两个亚基，一个亚基暴露于细胞质的亲水部分，由640个氨基酸组成；另一个亚基是嵌入膜内的疏水部分，由300个氨基酸所组成。SRP受体蛋白除了同SRP结合将核糖体引导到内质网, 同时,它的α亚基与SRP一起催化GTP水解释放能量,帮助信号肽转位。
起始转移信号(start-transfer signal)
蛋白质氨基末端的信号序列除了作为信号被SRP识别外, 还具有起始穿膜转移的作用。在蛋白质共翻译转运过程中,信号序列的N-端始终朝向内质网的外侧,插入蛋白质转运通道后与通道内的信号序列结合位点(受体)结合,其后的肽序列是以袢环的形式通过运输通道。不过N-端的起始转移序列是可切除的序列,它的旁边有信号肽酶的作用位点,以N-端信号序列作为起始转移信号的一般都是分泌蛋白。
内含信号序列(internal signal sequence)
内含信号序列又称内含信号肽(internal signal peptides),它不位于N-末端,但具信号序列的作用,故称为内含信号序列。它可作为蛋白质共翻译转移的信号被SRP识别,同时它也是起始转移信号,可插入蛋白质转运通道,并与通道中的受体结合,引导其后的肽序列转运。内含信号序列是不可切除的信号序列,这是与N-末端信号序列的一个重要区别。由于内含信号序列是不可切除的,又是疏水性的,所以它是膜蛋白的一部分,如果共翻译转运蛋白质中只有一个内含信号序列,那么合成的蛋白就是单次跨膜蛋白。
停止转移肽(stop-transfer peptide)
停止转移肽又称停止转运信号(halt transfer signal),它是存在于新生肽中能够使肽链通过膜转移停止的一段信号序列,结果导致蛋白质锚定在膜的双脂层, 停止转运信号以α螺旋的形式锚定在双脂层。因停止转移信号的作用而形成单次跨膜的蛋白,那么该蛋白在结构上只有一个停止转移信号序列,没有内含转移信号,但在N-端有一个信号序列作为转移起始信号。
重链结合蛋白 (heavy-chain binding protein, Bip)
Bip是重链结合蛋白的简称,因为它能够同IgG抗体的重链结合而得名。Bip是一类分子伴侣,属于Hsp70家族,在内质网中有两个作用。
第一，Bip同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确地折叠和聚合。然后Bip同ATP结合并通过ATP的水解释放出结合的多肽。在多数情况下，释放出的多肽很快折叠，或者同别的亚基共同组装成完整的蛋白质。正确折叠和装配的蛋白质不会同Bip再结合，但是，如果蛋白质进行了不正确的折叠或错误的装配，Bip会马上同这种蛋白结合，使蛋白质处于未折叠的状态，从而防止了错误的折叠。
Bip的第二个作用是防止新合成的蛋白质在转运过程中变性或断裂。也就是说蛋白质在转运到内质网的过程中需要Bip的帮助。通过重组DNA技术,将酵母中编码Bip蛋白的基因突变成温度敏感型后，当提高细胞培养温度时，Bip的功能就会停止，蛋白质向ER的转移也会丧失，推测由于Bip的功能丧失，导致蛋白质在ER中的聚集，抑制了新生肽向ER的转移。
N-连接糖基化(N-linked glycosylation)
新合成蛋白进行糖基化修饰的一种方式。糖通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH2基连接，所以将这种糖基化称为N-连接的糖基化。这一过程在在内质网中进行的。糖基化的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的天冬酰胺上，其氨基酸的特征序列是Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸),天冬酰胺作为受体。
核心寡聚糖是由N-乙酰葡萄糖胺、甘露糖和葡萄糖组成。这种寡聚糖同ER膜中的磷酸多萜醇(dolichol phosphate)紧紧相连。被转移到新生肽上的寡聚糖在ER中会进一步加工，主要是切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。多萜醇是长链的醇,具有很长的疏水尾部能够紧紧的结合在膜的双脂层上。核心寡聚糖链是结合在多萜醇的磷酸基上,当ER膜上有蛋白质合成时,整个糖链一起转移。
高尔基复合体(Golgi complex)
高尔基复合体又称高尔基器(Golgi apparatus)或高尔基体,是意大利科学家Camillo Golgi在1898年发现的,它是普遍存在于真核细胞中的一种细胞器。
高尔基复合体与细胞的分泌功能有关, 能够收集和排出内质网所合成的物质, 它也是凝集某些酶原颗粒的场所, 参与糖蛋白和粘多糖的合成。高尔基复合体与溶酶体的形成有关, 并参与细胞的胞饮和胞吐过程。
高尔基复合体由平行排列的扁平膜囊、大囊泡和小囊泡等三种膜状结构所组成。它有两个面:形成面和成熟面,来自内质网的蛋白质和脂从形成面逐渐向成熟面转运,所以它具有方向性,是一种极性细胞器。
扁平膜囊(saccules) 是高尔基复合体的主体部分。一般由3～10层扁平膜囊平行排列在一起组成一个扁平膜囊堆(stack of saccules),每层膜囊之间的距离为150～300Å, 每个扁平囊是由两个平行的单位膜构成, 膜厚6～7nm。
在扁平囊的周围有许多小泡(vesicle), 直径400～800Å。这些小囊泡较多地集中在高尔基复合体的形成面。一般认为它是由附近的粗面内质网出芽形成的运输泡.它们不断地与高尔基体的扁平膜囊融合, 使扁平膜囊的膜成分不断得到补充。
液泡(vacuoles) 多见于扁平膜囊扩大之末端, 可与之相连。直径0.1～0.5微米, 泡膜厚约80Å。大泡内部为电子密度不同的物质, 这是与这些物质的成熟阶段有关。液泡又称为分泌泡或浓缩泡(condensing vesicle)。当分泌颗粒排出时, 液泡的膜与细胞膜融合,将分泌物排出,因此,扁平膜囊的膜又不断被减少。
内质网滞留信号(ER retention signal)
内质网的结构和功能蛋白羧基端的一个四肽序列: Lys-Asp-Glu-Leu-COO-，即KDEL信号序列。这段序列在高尔基体的膜受有相应的受体, 一旦进入高尔基体就会被高尔基体上的受体结合, 形成回流小泡被运回内质网, 所以将该序列称为内质网滞留信号。如Bip就带有KDEL信号, 它是内质网中的分子伴侣,如果从Bip上除去这种信号, Bip蛋白就会分泌出来; 如果将KDEL信号加到别的分泌蛋白上, 这种蛋白也就变成了滞留在内质网中的蛋白质。
O-连接的糖基化(O-linked glycosylation)
O-连接的糖基化是将糖链转移到多肽链的丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基的氧原子上。O-连接的糖基化是由不同的糖基转移酶催化的, 每次加上一个单糖。同复杂的N-连接的糖基化一样, 最后一步是加上唾液酸残基,这一反应发生在高尔基体反面膜囊和TGN中。
溶酶体(lysosome)
溶酶体是动物细胞中一种膜结合细胞器, 小球状, 外面由一层单位膜包被。溶酶体含有多种水解酶类, 在细胞内起消化和保护作用, 可与吞噬泡或胞饮泡结合, 消化和利用其中的物质。也可以消化自身细胞破损的细胞器或残片,有利于细胞器的重新组装、成分的更新及废物的消除。当细胞被损伤时, 溶酶体可释放出水解酶类, 使细胞自溶。溶酶体来自高尔基复合体, 溶酶体的酶有一个基本的特征, 即它们的寡糖链有磷酸化甘露糖残基, 被TGN的M6P受体识别和结合, 从而被分拣出来。
植物细胞中也有与溶酶体功能类似的细胞器，如圆球体、糊粉粒以及中央液泡等。
圆球体(spherosome)
是植物细胞中由一层单位膜包裹的含有细微结构的球形颗粒，直径为0.5～1μm，内含酸性水解酶，相当于动物细胞的溶酶体。
与动物细胞的溶酶体不同，圆球体能够被脂溶性的染料染色, 因此推测圆球体含有大量的脂类成份。由于含有大量的脂，有理由推测圆球体的功能可能是参与脂的储存。
液泡(vacuoles)
植物中由膜包裹的结构, 几乎占据了细胞总体积的90%。植物细胞的液泡也含有多种水解酶类, 具有与动物细胞溶酶体酶类似的功能。液泡膜上具有H+-ATPase, 能够将H+运输到液泡中, 同时在液泡膜上还有一些运输蛋白, 帮助液泡行使一些特殊的功能。
初级溶酶体(primary lysosome)
此类溶酶体是刚刚从反面高尔基体形成的小囊泡, 仅含有水解酶类，但无作用底物，外面只有一层单位膜，其中的酶处于非活性状态。如果从细胞的分泌活动考虑，初级溶酶体是一种刚刚分泌的含有溶酶体酶的分泌小泡。
次级溶酶体(secondary lysosome)
此类溶酶体中含有水解酶和相应的底物，是一种将要或正在进行消化作用的溶酶体。根据所消化的物质来源不同, 分为自噬性溶酶体、异噬性溶酶体。
自噬性溶酶体(autolysosome)
是一种自体吞噬泡, 作用底物是内源性的,即细胞内的蜕变、破损的某些细胞器或局部细胞质。这种溶酶体广泛存在于正常的细胞内，在细胞内起“清道夫”作用，作为细胞内细胞器和其它结构自然减员和更新的正常途径。在组织细胞受到各种理化因素伤害时，自噬性溶酶体大量增加，因此对细胞的损伤起一种保护作用。
异噬性溶酶体(heterolysosome)
又称异体吞噬泡, 它的作用底物是外源性的, 即细胞经吞噬、胞饮作用所摄入的胞外物质。异噬性溶酶体实际上是初级溶酶体同内吞泡融合后形成的。
吞噬作用(phagocytosis)
细胞吞噬感染的病毒、细菌或其它一些颗粒等称为异体吞噬。溶酶体的吞噬作用是指外来的有害物质被吞入细胞后, 即形成由膜包裹的吞噬小体(phagosome), 初级溶酶体很快同吞噬体融合形成次级溶酶体, 此时溶酶体中的底物是从细胞外摄取的,故为异噬性的溶酶体, 在异噬性的溶酶体中吞噬物被酶水解；水解后, 那些可溶性小分子可通过溶酶体膜进入胞质溶胶, 为细胞再利用或成为废物被排出。所以溶酶体的吞噬作用可保护细胞免受细菌与病毒等的侵染, 是细胞的防御功能所必需的。
多细胞的动物具有专门的吞噬细胞，即巨噬细胞(macrophages)和中性粒细胞(neutrophils)担任机体中的保护防御任务。
在细胞的吞噬过程中，如果吞进来的是液体则称为吞饮作用，这种作用形成的内吞泡也是通过与溶酶体融合将液体中的物质水解。吞噬作用也是细胞获取营养的一种方式, 细胞通过内吞作用将一些营养物质包进内吞体, 最后与溶酶体融合, 在溶酶体酶的作用下, 将吞进的营养物质消化形成可直接利用的小分子用于合成代谢。一些单细胞的生物更是靠吞噬作用来获取营养。
吞噬作用也包括对衰老的、进入编程死亡的细胞的吞噬。如占成人细胞总数1/4的红细胞仅能成活120天, 因此人体每天必须清除大量衰老的红细胞，这主要是靠吞噬作用即溶酶体酶的消化作用来完成。
自噬作用(autophagy)
自噬作用是普遍存在于大部分真核细胞中的一种现象, 是溶酶体对自身结构的吞噬降解, 它是细胞内的再循环系统(recycling system)。
自噬作用主要是清除降解细胞内受损伤的细胞结构、衰老的细胞器、以及不再需要的生物大分子等。自噬作用在消化的同时，也为细胞内细胞器的构建提供原料，即细胞结构的再循环。因此, 溶酶体相当于细胞内清道夫。
自溶作用(autolysis)
自溶作用是细胞的自我毁灭(cellular self-destruction), 即溶酶体将酶释放出来将自身细胞降解。在正常情况下, 溶酶体的膜是十分稳定的, 溶酶体的酶也安全地被包裹在溶酶体内, 不会对细胞自身造成伤害。
如果细胞受到严重损伤, 造成溶酶体破裂, 那么细胞就会在溶酶体酶的作用下被降解, 如某些红细胞常会有这种情况发生。
在多细胞生物的发育过程中，自溶对于形态建成具有重要作用。通过自溶作用,除去不必要的细胞、组织。如手指或脚趾的形成同溶酶体有关，它将指之间的结构水解。另外蝌蚪尾巴的蜕化也是溶酶体中一种水解酶(组织蛋白酶)消化作用的结果, 该酶将尾部细胞破坏, 使尾部消失。
信号斑(signal patch)
信号斑是由几段信号肽形成的一个三维结构的表面, 这几段信号肽聚集在一起形成一个斑点被磷酸转移酶识别。信号斑是溶酶体酶的特征性信号。
M6P受体蛋白(M6P receptor protein)
M6P受体蛋白是反面高尔基网络上的膜整合蛋白, 能够识别溶酶体水解酶上的M6P信号并与之结合, 从而将溶酶体的酶蛋白分选出来，然后通过出芽的方式将溶酶体的酶蛋白装入分泌小泡。M6P受体蛋白同M6P的结合是高度特异的，并且具有较高的结合力。它在pH为6.5～7的条件下与M6P结合, 而在酸性条件下(pH=6)脱落。
M6P受体蛋白主要存在于高尔基体的反面网络，但在一些动物细胞的质膜中也有存在, 它可防止溶酶体的酶不正确地分泌到细胞外。细胞质膜表面pH呈中性, 溶酶体的酶蛋白在这种条件下与M6P受体紧紧地结合在一起, 可通过内吞作用将分泌出来的溶酶体酶重新包装在小泡中并送回到细胞内。大多数这样的小泡能够与溶酶体或高尔基体的TGN融合。据估计大约有5%～10%的溶酶体酶是通过这种方式从细胞外遣送到细胞内。
内体(endosome)
内体是膜包裹的囊泡结构,有初级内体(early endosome)和次级内体(late endosome)之分, 初级内体通常位于细胞质的外侧，次级内体常位于细胞质的内侧，靠近细胞核。内体的主要特征是酸性的、不含溶酶体酶的小囊泡, 其内的受体与配体是分开的。一般认为初级内体是由于细胞的内吞作用而形成的含有内吞物质的膜结合的细胞器, 通常是管状和小泡状的网络结构集合体。
次级内体中的pH呈酸性, 且具有分拣作用，能够分选与配体结合的受体，让它们再循环到细胞质膜表面或高尔基体反面网络, 次级内体中的受体和配体不再偶联在一起，所以次级内体又被称为CURL(compartment of uncoupling of receptor and ligand),意思是受体与配体非偶联的区室。
有学者将与溶酶体酶运输小泡融合的次级内体称为前溶酶体, 因为此时的次级内体中有前体酶的存在。内体膜上具有ATPase-H+ 质子泵，利用H+ 质子的浓度，保证了内部pH的酸性。初级内体和次级内体是可以区别的，因为它们的密度、pH和酶的含量不相同。但是次级内体是如何产生的还不太清楚。
矽肺(silicosis)
空气中的矽(SiO2 )被吸入肺后，被肺部的吞噬细胞所吞噬，由于吞入的二氧化硅颗粒不能被消化，并在颗粒的表面形成硅酸。硅酸的羧基和溶酶体膜的受体分子形成氢键，使膜破坏，释放出水解酶，导致细胞死亡，结果刺激成纤维细胞产生胶原纤维结节，造成肺组织的弹性降低，肺受到损伤，呼吸功能下降。
Ⅱ型糖原贮积症(glycogen storage disease type Ⅱ)
是最早发现的贮积症。由于常染色体上的一个隐性基因突变，造成了溶酶体缺乏α�葡萄糖苷酶，缺少了这种酶的溶酶体不能把肝细胞中或肌细胞中过剩的糖原进行水解而大量积累在溶酶体内，造成溶酶体超载。此病多发于婴儿，表现为肌肉无力，心脏增大，心力衰竭, 通常于两周内死亡。
休克(shock)
在休克中，由于组织缺血、缺氧，影响了供能系统，造成膜的不稳定，引起溶酶体酶的外漏，造成细胞与机体的损伤。溶酶体的酶外漏的可能机理是：由于缺氧，引起细胞pH值的下降，酸性水解酶活化，水解溶酶体的膜, 使膜漏增强，最终导致溶酶体膜破裂，溶酶体酶释放，使细胞组织自溶；而三羧酸循环的受阻影响细胞氧化磷酸化的过程，ATP减少，功能不足，钠泵失灵，组织内渗透压下降，导致溶酶体膜的通透性增高，酶释放，组织自溶。因此，在抢救休克病人时，临床上采用大剂量的糖皮质类固醇，以稳定溶酶体的膜。
细胞分泌(cell secretion)
动物细胞和植物细胞将在粗面内质网上合成而又非内质网组成部分的蛋白和脂通过小泡运输的方式经过高尔基体的进一步加工和分选运送到细胞内相应结构、细胞质膜以及细胞外的过程称为细胞的分泌。分泌的物质包括各种酶类、激素、神经递质、局部介质、血清蛋白、抗体，以及细胞外基质成分，在植物包括细胞壁成分。分泌活动可以分为两种∶分泌的物质主要是供细胞内使用; 另一种是要通过与细胞质膜的融合进入细胞质膜或运输到细胞外。
组成型分泌途径(constitutive secretory pathway)
在这种分泌途径中, 运输小泡持续不断地从高尔基体运送到细胞质膜，并立即进行膜的融合，将分泌小泡中的蛋白质释放到细胞外, 此过程不需要任何信号的触发, 它存在于所有类型的细胞中。在大多数细胞中, 组成型分泌途径的物质运输不需要分选信号, 从内质网经高尔基体到细胞表面的物质运输是自动地进行的。组成型分泌途径除了给细胞外提供酶、生长因子和细胞外基质成分外，也为细胞质膜提供膜整合蛋白和膜脂。
组成型分泌小泡通常称为运输泡(transport vesicles)，是由高尔基体反面网络对组成型分泌蛋白的识别分选后形成的。
调节型分泌途径(regulated secretory pathway)
又称诱导型分泌, 见于某些特化的细胞，如内分泌细胞。在这些细胞中,调节型分泌小泡成群地聚集在质膜下，只有在外部信号的触发下，质膜产生胞内信使后才和质膜融合，分泌内容物。调节型分泌小泡形成的方式可能与溶酶体相似, 分泌蛋白在高尔基体反面网络中通过分选信号与相应的受体结合, 使其分选到分泌泡中。分泌泡比运输溶酶体的运输小泡大, 所含的蛋白质远远多于膜受体的量, 因此有人认为这种分选可能更象细胞表面的受体介导的内吞过程, 有网格蛋白参与。
调节型途径中形成的小泡称为分泌泡(secretory vesicles),这种小泡的形成机制与组成型分泌小泡是不同的。在一些特化的分泌细胞中, 合成一些特殊的产物,如激素、粘液(mucus)、消化酶,这些产物先被贮藏在分泌泡(secretory vesicles)中,这些小泡通过出芽离开反面高尔基网络并聚集在细胞质膜附近, 当细胞受到细胞外信号刺激时,就会与细胞质膜融合将内含物释放到细胞外。如血糖的增加, 细胞会发出信号释放胰岛素。
调节型分泌有两个特点:一是小泡的形成具有选择性; 第二个特点是具有浓缩作用,可使被运输的物质浓度提高200倍。
胞吐作用(exocytosis)
运输小泡通过与细胞质膜的融合将内容物释放到细胞外基质的过程称为胞吐作用, 膜融合是通过融合蛋白的帮助完成的。在组成型分泌活动中，胞吐作用是自发进行的，但是在调节型的细胞中，胞吐作用必需有信号的触发。触发的信号可以是神经递质、激素或Ca2+离子等，在胞吐过程中也需要GTP和ATP等。向分泌细胞注射Ca2+离子可以促进胞吐作用。
胞吐作用的结果一方面将分泌物释放到细胞外，另一方面小泡的膜融入质膜, 使质膜得以补充。
融合蛋白(fusion protein)
融合蛋白有两种不同的含义, 一种是通过DNA重组技术得到的两个基因重组后的表达产物。另一种含义就是介导两个细胞质膜融合的一组蛋白, 如在仙台病毒脂双层外侧小叶中含有的两种糖蛋白之一,介导病毒被膜与宿主细胞质膜的融合作用。另一种糖蛋白是血细胞凝集素神经酰胺酶。
吞噬作用(phagocytosis)
又称胞吃作用(cellular eating)。吞入物通常是较大的颗粒, 如微生物或较大的细胞残片; 形成的囊泡叫吞噬体, 直径一般大于250nm。吞噬作用只限于几种特殊的细胞类型，如变形虫(Amoebae)和一些单细胞的真核生物通过吞噬作用从周围环境中摄取营养。
在大多数高等动物细胞中, 吞噬作用是一种保护措施而非摄食的手段。高等动物具有一些特化的吞噬细胞, 包括巨噬细胞(macrophages)和中性粒细胞(neutrophils)。它们通过吞噬菌体摄取和消灭感染的细菌、病毒以及损伤的细胞、衰老的红细胞等。
吞噬作用形成的内吞泡叫吞噬体。吞噬是一种需要信号触发的过程。被吞噬的颗粒必须同吞噬细胞的表面结合, 但并不是能结合的颗粒都能够被吞噬。吞噬细胞表面有特化的受体, 被激活的受体向细胞内传递吞噬信号。
吞饮作用(pinocytosis)
又称胞饮作用(cellular drinking), 胞吞作用的一种类型。它是一种非选择性的连续摄取细胞外基质中液滴的内吞过程。吞入的物质通常是液体或溶解物。所形成的小囊泡的直径小于150nm。吞饮作用通常是从膜上的特殊区域开始的,形成一个小窝，最后形成一个很薄且没有外被包裹的小泡。细胞外基质中存在的任何分子和颗粒都可以通过胞饮作用被细胞吞入。根据细胞外物质是否吸附在细胞表面，将胞饮作用分为两种类型:一种是液相内吞(fluid-phase endocytosis), 这是一种非特异性的固有内吞作用，通过这种内吞作用, 细胞把细胞外液及其中的可溶物摄入细胞内。另一种是吸附内吞(absorption endocytosis), 在这种吞饮作用中, 细胞外大分子和/或小颗粒物质先以某种方式吸附在细胞表面, 因此具有一定的特异性。这种内吞作用也是由网格蛋白介导的。
受体介导的内吞作用(receptor-mediated endocytosis)
一种特殊类型的内吞作用，主要是用于摄取特殊的生物大分子。大约有50种以上的不同蛋白，包括激素、生长因子、淋巴因子和一些营养物都是通过这种方式进入细胞。
被吞入的物质首先同细胞质膜的受体蛋白结合, 同受体结合的物质称为配体(ligand)。配体即是经受体介导被内吞的特异性大分子。它们的性质以及被细胞内吞后的作用各不相同。
在受体介导的内吞过程中, 配体-受体复合物在质膜的一个特殊的区域,即被膜小窝(coated pit)中进行浓缩, 然后逐渐形成被膜小泡。包裹在小泡外面的外被是一种纤维蛋白的聚合体,即网格蛋白。脱离了质膜的被膜小泡的外被很快解聚,成为无被小泡,即初级内体。
配体(ligand)
同锚定蛋白结合的任何分子都称为配体。在受体介导的内吞中, 与细胞质膜受体蛋白结合, 最后被吞入细胞的即是配体。根据配体的性质以及被细胞内吞后的作用, 将配体分为四大类:Ⅰ.营养物, 如转铁蛋白、低密度脂蛋白(LDL)等; Ⅱ.有害物质, 如某些细菌; Ⅲ.免疫物质, 如免疫球蛋白、抗原等; Ⅳ.信号物质, 如胰岛素等多种肽类激素等。
低密度的脂蛋白(low-density lipoprotein, LDL)
胆固醇是动物细胞质膜的基本成份,也是固醇类激素的前体。由于胆固醇是疏水性分子,所以它在血液中是以大的脂蛋白的颗粒被运输的。根据脂蛋白的密度分为四种类型: 极低密度的脂蛋白(very low-density lipoprotein,VLDL)、中等密度脂蛋白(intermediate density lipoprotein,IDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(high density lipoprotein,HDL)。
LDL是一种球形颗粒的脂蛋白，直径为22nm, 核心是1500个胆固醇酯；外面由800个磷脂和500个未酯化的胆固醇分子包裹,由于外被脂分子的亲水头露在外部，使LDL能够溶于血液中；最外面有一个分子量为55 kDa的蛋白，叫辅基蛋白B�100(apolipoprotein B-100), 它能够与特定细胞的表面受体结合。
转铁蛋白(transferrin)
转铁蛋白是血液中一种主要的糖蛋白, 负责将肝组织(是铁贮藏的主要场所)的铁向其它组织的细胞运输。没有结合铁的转铁蛋白称作脱铁转铁蛋白(apotransferrin), 它能够紧紧结合两个Fe3+, 此时称为铁结合转铁蛋白(ferrotransferrin)。所有生长中的细胞表面都有铁结合转铁蛋白的受体,在中性pH条件下转铁蛋白与铁结合, 然后通过内吞作用进入细胞。在细胞内,在内体的酸性环境下, 转铁蛋白释放出铁, 但是仍与膜受体结合在一起, 并与受体一同回到质膜。当细胞外环境变成中性时, 转铁蛋白同受体脱离,并自由地结合铁, 然后又开始新一轮循环。实际上, 转铁蛋白穿梭于细胞外液体和内体之间, 避开了溶酶体, 快速传递细胞生长所需的铁。
转胞吞作用(transcytosis)
转胞吞作用是一种特殊的内吞作用，受体和配体在内吞中并未作任何处理,
只是经细胞内转运到相反的方向, 然后通过胞吐作用, 将内吞物释放到细胞外,这种内吞主要发生在极性细胞中,如抗体转运到血液和奶汁就是这种运输。
披网格蛋白小泡(clathrin-coated vesicle)
由网格蛋白形成的被膜小泡。从反面高尔基体网络出芽形成的选择性的分泌小泡,包括溶酶体酶运输小泡, 以及细胞质膜中由受体介导的内吞作用形成的内吞泡都是由网格蛋白参与形成的,这些小泡的表面都包裹一层聚合的网格蛋白。网格蛋白小泡参与反面高尔基体和质膜之间的选择性分泌和内吞活动,但是从高尔基体反面网络形成的披网格蛋白小泡与从细胞质膜形成的披网格蛋白小泡所用的衔接蛋白(adaptin)是不同的。
在披网格蛋白小泡形成过程中, 网格蛋白同膜受体结合, 形成被膜小窝, 并逐渐使被膜小窝下陷, 最后同膜脱离形成一个包有网格蛋白外被的小泡。据估计, 在培养的成纤维细胞中, 每分钟大约有2500个披网格蛋白小泡从质膜上脱离下来。
COPⅡ被膜小泡(COPⅡ coated vesicle)
由外被蛋白Ⅱ(coat protein Ⅱ, COP Ⅱ )包裹的小泡。外被蛋白是一个大的复合体，称为外被体(coatomer)。这种类型的小泡介导非选择性运输, 它参与从ER到顺面高尔基体、从顺面高尔基体到高尔基体中间膜囊、从中间膜囊到反面高尔基体的运输。
COPⅠ被膜小泡(COPⅠcoated vesicle),
由外被蛋白Ⅰ(coat protein Ⅰ, COP Ⅰ )包裹的小泡。主要介导蛋白质从高尔基体运回内质网,包括从反面高尔基体运向顺面高尔基体,以及将蛋白质从反面高尔基体运回到内质网。
网格蛋白(clathrin)
网格蛋白(clathrin)是一种进化上高度保守的蛋白质，由分子量为180kDa的重链和分子量为35～40kDa的轻链组成二聚体, 三个二聚体形成包被的基本结构单位--三联体骨架(triskelion), 称为三腿蛋白(three-legged protein)。有两种类型的轻链:α链和β链, 二者的氨基酸有60%是相同的, 但还不知道它们在功能上有什么差别。许多三腿复合物再组装成六边形或五边形网格结构,即包被亚基,然后由这些网格蛋白亚基组装成披网格蛋白小泡。
衔接蛋白(adaptin, AP)
参与披网格蛋白小泡组装的一种蛋白质, 分子量为100kDa, 在披网格蛋白小泡组装中与受体的细胞质结构域相互作用, 起衔接作用。有两种类型衔接蛋白, AP1参与反面高尔基体的披网格蛋白小泡的组装, AP2则参与从细胞质膜形成的披网格蛋白的组装。
M6P受体蛋白既存在于反面高尔基体又存在于细胞质膜,所以这种受体既能同AP1作用又能与AP2相互作用。衔接蛋白AP2是一个二聚体,并且是由α衔接蛋白(α链)和β衔接蛋白(β链)两种衔接蛋白组成的异二聚体。
在酵母和鼠的研究中鉴定了一种衔接蛋白, AP3，具有AP3突变的酵母,反面高尔基体的某些蛋白就不能被运输到液泡、溶酶体。
发动蛋白(dynamin)
参与披网格蛋白小泡形成的发动蛋白是一种胞质溶胶蛋白,有900个氨基酸, 能够同GTP结合并将GTP水解。发动蛋白的作用是在被膜小窝的颈部聚合,通过水解GTP调节自己收缩, 最后将小泡与质膜割开。发动蛋白是一种G蛋白, 也是披网格蛋白小泡形成的装配反应因子(assembly reaction factor, ARF)。
被膜小窝(clathrin-coated pit)
是披网格蛋白小泡形成过程中的一个中间体。在胞吞过程中, 吞入物(配体)先同膜表面特异受体结合, 然后网格蛋白装配的亚基结合上去, 使膜凹陷成小窝状。由于这种小窝膜外侧结合有许多网格蛋白, 故称为披网格蛋白被膜小窝。它大约在一分钟之内就会转变成被膜小泡。
小GTP结合蛋白(small GTP binding protein)
细胞中有两类结构不同的GTP结合蛋白:一种是单体GTP结合蛋白( 也称单体GTPase), 含有一条多肽链, 即是小GTP结合蛋白；另一种即是参与信号转导的三体G蛋白。
小GTP结合蛋白是细胞内的一个大的蛋白家族, 它以两种状态存在: 同GTP结合时, 具活性状态; 同GDP结合, 则是非活性状态。小GTP结合蛋白的活性和非活性状态的转变取决于两种蛋白: 一种是鸟嘌呤核苷释放蛋白(guanine-nucleotide-releasing protein, GNRP), 它催化GDT同GTP的交换。另一种是GTP 酶激活蛋白(GTPase-activating protein, GAP), 它触发结合的GTP水解。
许多小GTP结合蛋白都有一个共价结合的脂基团, 帮助它们同膜结合。
小GTP蛋白包括ras、rab和rho蛋白, 它们在一些重要的的活动中起调节作用, 包括分泌活动和细胞骨架的装配等。
装配反应因子(assembly reaction factor, ARF)
一类与被膜小泡装配相关的蛋白因子。在COP被膜小泡装配中, ARF被认为是外被体外被的装配和去装配的信号。装配反应因子是一种单体GTPase，由一条多肽链组成，同时含有一个脂肪酸的尾部，属单体GTP结合蛋白(monomeric GTP-binding protein)。
ARF在COP-被膜小泡形成的过程中起重要作用。当ARF同GDP结合时，没有活性，其脂肪酸的尾部隐藏在蛋白质的空间结构中，ARF也就不能同膜结合。当无活性的ARF�GDP同供体膜上的鸟嘌呤核苷释放蛋白结合时，引起ARF释放GDP，并同GTP结合，GTP使ARF的构型发生改变，暴露出它的脂肪酸链，并随即插入到供体膜中。同膜结合后的ARF�GTP可以同外被体结合，形成被膜小泡。
外被体蛋白质Ⅰ(coatmer proteinⅠ, COPⅠ)
COPⅠ是一种胞质溶胶蛋白质复合物,由7个亚基组成:α、β、β＇、γ、δ、ε、ζ。如同网格蛋白,COPⅠ外被体在出芽小泡的胞质溶胶面聚合, 形成COPⅠ被膜小泡, 小泡形成之后很快解聚。COPⅠ的某些亚基(如β亚基)具有衔接蛋白的作用,可同膜蛋白的细胞质结构域结合促进小泡的形成,由COPⅠ作为外被的小泡称为COP Ⅰ被膜小泡。 细胞骨架(cytoskeleton)
细胞骨架是细胞内以蛋白质纤维为主要成分的网络结构,由主要的三类蛋白纤维(filamemt)构成，包括微管、肌动蛋白纤维和中间纤维。各种纤丝都是由上千个亚基组装成不分支的线性结构，有时交叉贯穿在整个细胞之中。
微管主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散。肌动蛋白纤维主要分布在细胞质膜的内侧。而中间纤维则分布在整个细胞中。虽然各种蛋白纤维在细胞内具有相应的位置，但不是绝对的。
细胞骨架对于维持细胞的形态结构及内部结构的有序性，以及在细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递和细胞分化等一系列方面起重要作用。
微管(microtubule)
微管是直径为24-26nm的中空圆柱体。外径平均为24nm, 内径为15nm。微管壁大约厚5nm，微管通常是直的, 但有时也呈弧形。细胞内微管呈网状和束状分布, 并能与其他蛋白共同组装成纺锤体、基粒、中心粒、纤毛、鞭毛、轴突、神经管等结构。
微管是由微管蛋白异源二聚体为基本构件, 螺旋盘绕形成微管的壁。在每根微管中微管蛋白二聚体头尾相接, 形成细长的原纤维(protofilament), 13条这样的原纤维纵向排列组成微管的壁。
微管蛋白(tubulin)
组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子, 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin), 这两种微管蛋白具有相似的三维结构, 能够紧密地结合成二聚体, 作为微管组装的亚基。
α亚基由450个氨基酸组成, β亚基是由455个氨基酸组成, 它们的分子量约55kDa。这两种亚基有35～40%的氨基酸序列同源, 表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外, 这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FysZ的GTPase(分子量为40kDa)同源, 这种酶具有和微管蛋白相似的功能, 能够聚合并且参与细胞分裂。
α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。
α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点, 是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site,E位点)。
还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分, 但是参与微管的组装。
单管(singlet)
是以单支存在的微管,大部分细胞质微管是单管微管, 它在低温、Ca2+ 和秋水仙素作用下容易解聚, 属于不稳定微管。虽然绝大多数单管是由13根原纤维组成的一个管状结构，在极少数情况下，也有由11根或15根原纤维组成的微管, 如线虫神经节微管就是由11或15条原纤维组成。
二联管(doublet)
常见于特化的细胞结构。二联管是构成纤毛和鞭毛的周围小管, 是运动类型的微管, 它对低温、Ca2+和秋水仙素都比较稳定。组成二联管的单管分别称为A管和B管，其中A管是由13根原纤维组成，B管是由10根原纤维组成，所以二联管是由两个单管融合而成的，一个二联管只有23根原纤维。
三联管(triplet)
见于中心粒(centrioles)和基体(basal bodies)，由A、B、C三个单管组成，A管由13根原纤维组成，B管和C管都是10根原纤维，所以一个三联管共有33根原纤维。三联管对于低温、Ca2+和秋水仙素的作用是稳定的。
微管组织中心(microtubule organizing centers, MTOC)
存在于细胞质中决定微管在生理状态或实验处理解聚后重新组装的结构叫微管组织中心。在多数情况下MTOC有一对中心粒和一个中心体, 但是某些表皮细胞和新受精的卵细胞，有很多MTOCs,它们看起来并不像中心体。
MTOC的主要作用是帮助大多数细胞质微管组装过程中的成核反应，微管从MTOC开始生长，这是细胞质微管组装的一个独特的性质，即细胞质微管的组装受统一的功能位点控制。
MTOCs不仅为微管提供了生长的起点，而且还决定了微管的方向性。靠近MTOCs的一端由于生长慢而称之为负端(minus end), 远离MTOCs一端的微管生长速度快, 被称为正端(plus end), 所以(+)端指向细胞质基质，常常靠近细胞质膜。在有丝分裂的极性细胞中，纺锤体微管的(-)端指向一极，而(+)端指向中心，通常是纺锤体的(+)端同染色体接触。
中心体(centrosome)
中心体是动物细胞中决定微管形成的一种细胞器, 包括中心粒和中心粒周质基质(pericentriolar matrix)。在细胞间期, 位于细胞核的附近, 在有丝分裂期, 位于纺锤体的两极。
中心粒(centrioles)
是中心体的主要结构, 成对存在, 即一个中心体含有一对中心粒，且互相垂直形成"L"形排列。中心粒直径为0.2μm. 长为0.4μm，是中空的短圆柱状结构。圆柱的壁由9组间距均匀的三联管组成, 三联管是由3个微管组成, 每个微管包埋在致密的基质中。组成三联管的3个微管分别称A、B、C纤维, A管伸出两个短臂, 一个伸向中心粒的中央, 另一个反方向连到下一个三联管的C纤维, 9组三联管串联在一起, 形成一个由短臂连起来的齿轮状环形结构。
基体(basal body)
基体是纤毛和鞭毛的微管组织中心，不过基体只含有一个中心粒而不是一对中心粒。基体又称动质体(kinetosome),负责鞭毛和纤毛的合成。
γ微管蛋白(γ tubulin)
γ微管蛋白是存于中心体的另一种微管蛋白, γ微管蛋白对微管的形成具有重要作用。通过遗传学的研究，发现γ-微管蛋白通过与β-微管蛋白的相互作用帮助微管的成核反应(nucleation)。即在微管的组装中γ微管蛋白先形成一个圆或形成钩环结构, γ微管蛋白的这种结构可指导微管蛋白二聚体结合上去并进行微管的组装。
细胞中的γ微管蛋白大约有80%是一种25S复合体的一部分, 这种复合体被称为γ微管蛋白环状复合体(γ-tubulin ring complex, γ-TuRC), 因为在电子显微镜下观察似一个环。体外实验已经证明γ微管蛋白在微管的组装中起关键作用。
成核反应(nucleation)
在细胞骨架纤维的组装过程中, 构成骨架的基本构件(如微管蛋白、肌动蛋白)在一定的调节下形成一个核心, 这一核心具有指导进一步装配的作用。
秋水仙素(colchicine)
秋水仙素是一种生物碱, 能够与微管特异性结合。秋水仙素结合到未聚合的微管蛋白二聚体上。在每一个二聚体上有一个与秋水仙素高亲和结合位点和一个低亲和的结合位点, 后一个结合位点在秋水仙素浓度较低的情况下可能没有作用。从机理上看, 秋水仙素同二聚体的结合, 形成的复合物可以阻止微管的成核反应。秋水仙素和微管蛋白二聚体复合物加到微管的正负两端, 可阻止其它微管蛋白二聚体的加入或丢失。所以秋水仙素定位到微管的末端, 改变了微管组装和去组装稳定状态的平衡, 其结果破坏了微管的动态性质。
不同浓度的秋水仙素对微管的影响不同。用高浓度的秋水仙素处理细胞时, 细胞内的微管全部解聚, 但是用低浓度的秋水仙素处理动物和植物细胞, 微管保持稳定, 并将细胞阻断在中期。将这种处理的细胞用无秋水仙素的溶液洗涤之后, 细胞的分裂功能恢复正常, 这对于获得同步化的细胞非常有用。
紫杉醇(taxol)
紫杉醇是红豆杉属植物中的一种复杂的次生代谢产物, 也是目前所了解的惟一一种可以促进微管聚合和稳定已聚合微管的药物。同位素示踪表明, 紫杉醇只结合到聚合的微管上, 不与未聚合的微管蛋白二聚体反应。细胞接触紫杉醇后会在细胞内积累大量的微管，这些微管的积累干扰了细胞的各种功能,特别是使细胞分裂停止于有丝分裂期，阻断了细胞的正常分裂。
踏车现象(treadmilling)
又称轮回,是微管组装后处于动态平衡的一种现象。微管的两端都可以加上αβ二聚体, 或释放αβ二聚体。但在"+"端, 由于结合有GTP帽结构的存在, 同二聚体的亲和力高, 所以, 新结合上去的比释放出来的快。但在"-"端, 由于GTP已水解成GDP, 同二聚体的亲和力低, 释放出来的二聚体比结合上的快, 这样,"+"端生长得快, "-"端生长得慢, 结合上二聚体的GTP又不断水解, 向"-"端推移。如果(+)端结合上去的与(-)端释放出来的速度相同，就会形成轮回现象，即微管的总长度不变，但结合上的二聚体从(+)端不断向(-)端推移, 最后到达负端。造成这一现象的原因除了GTP水解之外，另一个原因是反应系统中游离蛋白的浓度。当(+)端的游离微管蛋白二聚体的浓度高于临界浓度，而(-)端游离微管蛋白二聚体的浓度低于临界浓度就会发生踏车现象。踏车现象实际上是一种动态稳定现象。
临界浓度(critical concentration)
所谓αβ微管蛋白二聚体的临界浓度就是微管进行组装和去组装的转换浓度浓度,高于此浓度进行组装, 低于此浓度进行去组装。因为微管是动态结构, 细胞中存在大量的αβ微管蛋白二聚体, 其浓度也是处于不断的变化之中。由于αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都能结合GTP, 所以有两种形式的αβ微管蛋白二聚体, 一种是刚从微管中脱下的, 这种αβ微管蛋白二聚体是GTP-GDP型, 另外一些αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都结合有GTP, 是GTP-GTP型。所谓正端的αβ微管蛋白二聚体的临界浓度是指达到组装的最低浓度。
微管结合蛋白(microtubule-associated proteins, MAPs)
与微管特异地结合在一起, 对微管的功能起辅助作用的蛋白质称为微管结合蛋白, 在微管结构中约占10～15%。
一类主要的MAPs家族叫作装配MAPs(assembly MAPs), 作用是将微管在胞质溶胶中进行交联。这些MAPs的结构中具有两个结构域, 一个是碱性的微管蛋白结合结构域, 另一个是酸性的外伸的结构域。
根据序列特点, 将MAPs分成两个主要的类型:Ⅰ型和Ⅱ型(还有其他类型)。MAP1A和MAP1B含有几个重复的氨基酸序列:Lys-Lys-Glu-X,作为同带负电的微管蛋白结合的位点。这些位点可中和微管中微管蛋白间的电荷, 维持聚合体的稳定。
Ⅱ型MAP包括MAP2、MAP4、Tau。这些蛋白有几个与微管蛋白结合的18氨基酸重复序列。
MAPs具有多方面的功能∶①使微管相互交联形成束状结构，也可以使微管同其它细胞结构交联。②通过与微管成核点的作用促进微管的聚合。③在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒，因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质。④提高微管的稳定性∶由于MAPs同微管壁的结合，自然就改变了微管组装和解聚的动力学。MAPs同微管的结合能够控制微管的长度防止微管的解聚。由此可见, 微管结合蛋白扩展了微管蛋白的生化功能。
分子发动机(molecular motor)
将细胞内利用ATP供能,产生推动力，进行细胞内的物质运输或细胞运动的蛋白质分子称为分子发动机或发动机蛋白(motor proteins)。
至今所发现的分子发动机可分为三个不同的家族∶肌球蛋白(myosins)家族、驱动蛋白(kinesins)家族、动力蛋白(dyneins)家族。
驱动蛋白和动力蛋白是以微管作为运行的轨道，而肌球蛋白则是以肌动蛋白纤维作为运行的轨道。尚不知道有以中间纤维为运行轨道的发动机分子。细胞骨架的发动机分子是机械化学转化器，它将化学能(ATP)转变成机械能，以此运送细胞内的货物，包括∶各种类型的小泡、线粒体、溶酶体、染色体、其它的细胞骨架纤维等。
驱动蛋白(kinesins)
驱动蛋白是1985年从鱿鱼的轴质(axonplasm)中分离的一种发动机蛋白。驱动蛋白是一个大的复合蛋白，由几个不同的结构域组成, 包括两条重链和一条轻链, 总分子量为380kDa。它有一对球形的头，是产生动力的“电机”; 还有一个扇形的尾，是货物结合部位。
体外实验证明驱动蛋白的运输具有方向性，从微管的(-)端移向微管的(+)端，是正端走向的微管发动机(plus end-directed microtublar motor)。
细胞质动力蛋白(cytoplasmic dyneins)
细胞质动力蛋白是一个巨大的分子，分子量超过10万道尔顿，由9～10个多肽链组成。它有两个大的球形的头部，是生成力的部位。它在细胞中至少有两个功能∶第一是有丝分裂中染色体运动的力的来源；第二是作为负端微管走向的发动机，担负小泡和各种膜结合细胞器的运输任务。在神经细胞中, 细胞质膜动力蛋白参与将细胞质细胞器向神经节的细胞体运输。在成纤维细胞中, 细胞质膜动力蛋白负责将细胞器, 包括高尔基体小泡、溶酶体和内体等向细胞中心运输的任务。体外分析表明，细胞质动力蛋白在微管上移动的方向与驱动蛋白相反，从正端移向负端。
轴突运输(axonal transport)
在神经元细胞中, 轴突末端到细胞体的距离很长, 并且轴突末梢要释放大量的神经递质, 所以神经元必须不断供给大量的物质, 包括蛋白质、膜, 以补充因轴突部位的胞吐而丧失的成分。由于核糖体只存在于神经细胞的细胞体和树突中, 在轴突和轴突末梢没有蛋白质的合成, 所以蛋白质和膜必须在细胞体中合成, 然后运输到轴突, 这就是轴突运输。
轴突中以微管为基础的运输有两种方式∶顺向运输和逆向运输。
纤毛动力蛋白(ciliary dynein)
纤毛动力蛋白是一种多头的蛋白。在电子显微镜下观察，纤毛动力蛋白像是具有2～3个头的一束花，每一支花都是由一个大的球形结构域和一个小的球形结构域组成，中间通过一个小的杆部同基部相连。纤毛动力蛋白的基部同A管相连，而头部同相邻的 B 管相连。 头部具有ATP结合位点，能够水解ATP。
微丝(microfilament)
微丝又称肌动蛋白纤维(actin filament)，由肌动蛋白组成的、直径为8nm的纤维。微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋的形式组成的纤维, 两股肌动蛋白丝是同方向的。肌动蛋白纤维也是一种极性分子, 具有两个不同的末端，一个是正端，另一个是负端。
微丝首先发现于肌细胞中, 在横纹肌和心肌细胞中肌动蛋白成束排列组成肌原纤维, 具有收缩功能。微丝也广泛存在于非肌细胞中。在细胞周期的不同阶段或细胞流动时, 它们的形态、分布可以发生变化。因此,非肌细胞的微丝同胞质微管一样, 在大多数情况下是一种动态结构, 以不同的结构形式来适应细胞活动的需要。
肌动蛋白(actin)
肌动蛋白是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。
肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1～5%。
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。
细胞松弛素B(cytochalasins B)
是第一个用于研究细胞骨架的药物，它是真菌分泌的生物碱。细胞松弛素(细胞松弛素B及其衍生物)在细胞内同微丝的正端结合, 并引起F-肌动蛋白解聚，阻断亚基的进一步聚合。当将细胞松弛素加入到活细胞后，肌动蛋白纤维骨架消失，使动物细胞的各种活动瘫痪, 包括细胞的移动、吞噬作用、胞质分裂等。它对微管没有作用, 也不抑制肌收缩, 因肌纤维中肌动蛋白丝是稳定的结构, 不发生组装及解聚的动态平衡。
鬼笔环肽(phalloidin)
从一种毒性菇类中分离的剧毒生物碱，它同细胞松弛素的作用相反, 只与聚合的微丝结合, 而不与肌动蛋白单体分子结合。它同聚合的微丝结合后, 抑制了微丝的解体, 因而破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。
单体隔离蛋白(monomer-sequenstering protein)
将能够同单体G-肌动蛋白结合，并且抑制它们聚合的蛋白称为肌动蛋白单体隔离蛋白, 如抑制蛋白(profilin)和胸腺嘧素(thymosin)。这类蛋白在非肌细胞中负责维持高浓度的单体肌动蛋白(50-200μm)。没有单体隔离蛋白, 细胞质中可溶性的肌动蛋白几乎全部组装成肌动蛋白纤维。因为这些抑制蛋白能够与G-肌动蛋白单体结合, 可以将细胞质中单体G-肌动蛋白浓度维持在一个稳定的水平上。改变细胞质中单体隔离蛋白的浓度或改变它们的活性, 就会使细胞质中肌动蛋白单体-聚合体的平衡发生变化, 它们的活性和浓度决定着肌动蛋白是趋于聚合还是去聚合。
交联蛋白(cross-linking protein)
交联蛋白具有两个或两个以上同肌动蛋白结合的位点，能够使两个或多个肌动蛋白纤维产生交联，使细胞内的肌动蛋白纤维形成网络结构。有些交联蛋白是杆状的，能够弯曲，由这种交联蛋白形成的网络结构具有相当的弹性，因而能够抵抗机械压力。有些交联蛋白是球状的，能够促使肌动蛋白成束排列，如微绒毛中的肌动蛋白束就是靠这种蛋白交联的, 所以,交联蛋白的主要功能是改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构。
封端蛋白类(end blocking proteins)
又称加帽蛋白。此类蛋白通过同肌动蛋白纤维的一端或两端的结合调节肌动蛋白纤维的长度。加帽蛋白同肌动蛋白纤维的末端结合之后，相当于加上了一个帽子。如果一个正在快速生长的肌动蛋白纤维在(+)端加上了帽子，那末在(-)端就会发生去聚合。某些加帽蛋白能够促使新的纤维形成(成核反应)，同时抑制已存在微丝的生长，这样导致细胞内有大量较短的微丝存在。
纤维切割蛋白(filament-severing protein)
这类蛋白能够同已经存在的肌动蛋白纤维结合并将它一分为二。由于这种蛋白能够控制肌动蛋白丝的长度，因此大大降低细胞中的粘度。经这类蛋白作用产生的新末端能够作为生长点, 促使G-肌动蛋白的装配。另外, 切割蛋白可作为加帽蛋白封住肌动蛋白纤维的末端。加帽和切割蛋白的作用也是受信号调节的。
肌动蛋纤维去聚合蛋白(actin filament-depolymerizing protein)
这些蛋白主要存在于肌动蛋白丝骨架快速变化的部位, 它们同肌动蛋白丝结合, 并引起肌动蛋白丝的快速去聚合形成G-肌动蛋白单体。
膜结合蛋白(membrane-binding proteins)
是非肌细胞质膜下方产生收缩的机器。在剧烈活动时，由收缩蛋白作用于质膜产生的力引起质膜向内或向外移动(如吞噬作用和胞质分裂)。这种运动由肌动蛋白纤维直接或间接与质膜相结合后形成的。直接的方式有同膜整合蛋白的结合，间接的方式有同外周蛋白的结合。
肌球蛋白(myosin)
肌球蛋白是一种分子发动机, 以肌动蛋白丝作为运行的轨道。实际上, 肌球蛋白也是ATPase, 通过ATP的水解导致构型的变化从而在肌动蛋白丝上移动。这种ATPase同微管分子发动机一样, 能够将化学能转变成机械能, 所以又被称为机械化学酶(mechanochemival enzyme), 或叫发动机蛋白(motor protein)。至今所研究的肌球蛋白在微丝上的移动方向都是从(-)端移向(+)端, 而ATP是发动机蛋白运动的能源。
所有的肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成，并组成三个结构和功能不同的结构域∶头部结构域是最保守的结构域，它含有与肌动蛋白、ATP结合的位点，负责产生力。与头部相邻的结构域是α螺旋的颈部(α-helical neck region)，它通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合来调节头部的活性。尾部结构域含有决定尾部是同膜结合还是同其它的尾部结合的位点，因此它决定是否产生肌球蛋白二聚体还是产生肌球蛋白纤维。
肌纤维(myofibers)
肌纤维是组成骨骼肌(skeletal muscle)的肌细胞, 典型的肌细胞是圆柱形的长细胞(长度为1～40mm, 宽为10～100μm), 并且含有许多核(可多达100个核)。每个肌纤维被一层细胞质膜包被，这种细胞膜称作肌纤维膜(sarcolemma)。扁平的细胞核位于肌纤维膜的下方，并沿细胞的长度多点分布。在肌细胞的细胞质中由成束的肌原纤维。
肌原纤维(myofibril)
肌原纤维是横纹肌中长的、圆柱形的结构。肌原纤维的直径为1～2μm,与肌肉长轴相平行,有明暗相间的带，明带称为I带(I band)，宽0.8μm; 暗带称为A带(A band)，宽1.5μm。所谓I带和A带是指：在偏光镜观察时，I带表示单折光带(isotropic band)，而A带表示双折光带(anisotropic band)。在I带中有一条着色较深的线, 叫Z线。
肌原纤维是由可调节的粗肌丝和细肌丝组成。
肌节(sarcomere)
肌节是由Z线将肌原纤维分成的一系列的重复单位, 每个肌节的长度约2μm, 含有一个完整的A带和两个二分之一I带, 肌节是肌收缩的基本单位。
粗肌丝(think filament)
组成肌节的肌球蛋白丝。由于构成粗肌丝的肌球蛋白是首尾排列的,所以粗肌丝是双极性的。头部露在外部, 成为与细肌丝接触的桥, 头部激活后有ATP酶的活性，引起肌收缩。估计每个粗肌丝由几百个(250～300)肌球蛋白构成。
细肌丝(thin filament)
组成肌节的肌动蛋白丝。生化分析表明细肌丝由三种蛋白组成，主要成分是肌动蛋白，它约占肌原纤维的总蛋白的25%。电子显微镜检查发现所有细肌丝的极性相同,一端与Z线相连, 另一端靠近肌节的中心, 即(+)端靠近Z线。另两种蛋白是原肌球蛋白和肌钙蛋白。
细肌丝的两端分别与两个不同的肌动蛋白加帽蛋白结合，一个是CapZ蛋白, 另一个是原肌球调节蛋白(tropomodulin)。
原肌球蛋白(tropomyosin, Tm)
原肌球蛋白是细肌丝中与肌动蛋白的结合蛋白，分子量为2×35kDa, 长为41nm, 由两条平行的多肽链组成α螺旋构型，每条原肌球蛋白首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合, 正好位于双螺旋的沟(grooves)中。每一条原肌球蛋白有7个肌动蛋白结合位点，因此Tm同肌动蛋白细肌丝中7个肌动蛋白亚基结合。
肌钙蛋白(troponin，Tn)
肌钙蛋白由3个多肽，即肌钙蛋白T(Tn-T) 、肌钙蛋白I(Tn-I) 、肌钙蛋白C(Tn-C)组成的复合物。Tn-T(MW 37,000)是一种长形的纤维状分子, 长度大约是肌钙蛋白的三分之一, Tn-I和Tn-C都是球形分子。Tn-I(MW22，000)能够同肌动蛋白以及Tn-T结合, 它与肌动蛋白的结合就抑制了肌球蛋白与肌动蛋白的结合。Tn-C(MW18，000)是肌钙蛋白的Ca2+结合亚基，在序列上同钙调蛋白以及肌球蛋白的轻链相类似，Tn-C控制着原肌球蛋白在肌动蛋白纤维表面的位置。在细肌丝上大约每隔40nm就结合有一个肌钙蛋白。
肌联蛋白(titin)
肌联蛋白是骨骼肌纤维中第三类丰富蛋白质, 它的分子量为2700kDa(25,000多个氨基端), 长度为1μm, 约占肌节的一半。肌联蛋白源自M线, 并沿肌球蛋白纤维伸展, 通过肌节的A带,最后到达Z线。肌联蛋白是高度弹性的分子(伸展时比原长度多出3μm),因此在肌收缩和舒张时保持肌球蛋白纤维位于肌节的中心。
伴肌动蛋白(nebulin)
伴肌动蛋白是存在于肌节中的另一种大的蛋白质, 分子量为700kDa。伴肌动蛋白形成长的非弹性纤维,具有多个重复的肌动蛋白结合结构域, 并且从Z线开始,沿细肌丝向中心区伸展。每个伴肌动蛋白纤维的长度与相邻的肌动蛋白长度相等, 因此推测, 伴肌动蛋白纤维相当于一把分子尺, 调节肌纤维成熟时肌动蛋白单体装配成细肌丝的长度。
应力纤维(stree fibers)
应力纤维又叫张力纤维，是真核细胞中广泛存在的一种较为稳定的束状纤维结构, 与骨骼肌中肌原纤维非常相像。应力纤维由大量平行排列的肌动蛋白组成,此外还含有其他在肌细胞鉴定过的蛋白质, 包括肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白、α-辅肌动蛋白和细丝蛋白(filamin), 这些蛋白在肌动蛋白纤维上呈非连续排列, 但肌动蛋白纤维是连续的, 并成双向定向。
应力纤维具有收缩功能。它在细胞的形态发生、细胞分化和组织形成中具有重要作用。由整联蛋白介导的细胞外基质同细胞内的连接也是通过应力纤维。
微绒毛(microvilli)
微绒毛是一些动物细胞表面的指状突起, 每一微绒毛(指状凸起)由一束纤维状肌动蛋白稳定,其中含有绒毛蛋白(villi)和毛绿蛋白(fimbrin), 不含肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白和α辅基蛋白, 因而无收缩作用。
一个肠细胞表面有几千个微绒毛, 它们的存在大大增加了肠上皮表面面积, 有利于吸收营养物质。微绒毛的长度为1～3μm，直径为0.1μm,由几十个成束平行排列的肌动蛋白纤维支持并定向。微绒毛中肌动蛋白纤维的排列方向相同，(+)端指向微绒毛的尖端。
胞质环流(cytoplasmic streamting)
在植物细胞中，细胞质的流动是围绕中央液泡进行的环形流动模式，这种流动称为胞质环流(cyclosis)。在胞质环流中，细胞周质区(cortical region)的细胞质是相当稳定的不流动的，只是靠内层部分的胞质溶胶在流动。在能流动和不流动的细胞质层面有大量的微丝平行排列，同叶绿体锚定在一起。胞质环流是由肌动蛋白和肌球蛋白相互作用引起的。在胞质环流中，肌动蛋白的排列方向是相同的，正向朝向流动的方向，肌球蛋白可能是沿着肌动蛋白纤维的(-)端向(+)端快速移动，引起细胞质的流动。胞质环流对于细胞的营养代谢具有重要作用，能够不断的分配各种营养物和代谢物，使它们在细胞内均匀分布。
细胞移动(cell locomotion)
主要是指高等脊椎动物细胞从一个地方向另一个地方转移。一般是用培养的动物细胞观察细胞的移动。细胞移动可以分为三个过程∶首先是细胞前缘的扩展(extension)，这一步是由肌动蛋白的聚合作用引起的;第二是扩展的前缘通过粘着斑的形成附着到基底(substratum)；第三是通过胞质溶胶向前流动和细胞尾部的收缩将细胞向前推进，在细胞质收缩过程中，肌动蛋白纤维断裂蛋白可能起了重要作用。
中间纤维(intermediate filaments，IFs)
中间纤维是细胞的第三种骨架成分，由于这种纤维的平均直径介于微管和微丝之间, 故称为中间纤维。由于其直径约为10nm, 故又称10nm 纤维。微管与微丝都是由球形蛋白装配起来的，而中间纤维则是由长的、杆状的蛋白装配的。中间纤维是三种骨架纤维中最复杂的一种。
与微管和微丝相比, 中间纤维在结构和功能上至少有三方面的差异。首先, 中间纤维是相当稳定的结构,即使用含有去垢剂和高盐溶液抽提细胞, 中间纤维仍然保持完整无缺。第二, 中间纤维在体积上与微管和微丝是不同的, 微管是直径是24nm, 微丝是7nm, 而中间纤维是10nm。而且形态上也不相同, 微管是由αβ微管蛋白二聚体组装成的中空管状, 微丝是由球形亚基装配成的α螺旋纤维, 而中间纤维的亚基是α-螺旋杆状装配成似杆状的结构。第三,IFs的亚基并不同核苷酸结合, 而微管的亚基与GTP或GDP结合, 微丝的亚基则与ATP或ADP结合,但是对于中间纤维装配的许多细节尚不清楚。
中间纤维是一种坚韧的、耐久的蛋白质纤维。它相对较为稳定, 既不受细胞松弛素影响也不受秋水仙素的影响。
某些IFs分子能够形成同源二聚体的纤维, 而有些则能形成异源二聚体纤维。长度是可变的, 一般为40～50nm。
根据中间纤维氨基酸序列的相似性，可分为六种类型。
张力丝（tonofilaments）
由中间纤维结合蛋白(intermediate filament-associated protein ,IFAPs)将中间纤维相互交联成束状的结构称作张力丝。张力丝可进一步相互结合或是同细胞质膜作用形成中间纤维网络。
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